Content

• Proteoglicans

  
  

  Els proteoglicans són proteïnes molt glicosilades. La unitat proteoglicana bàsica consisteix en una "proteïna principal" amb una o més cadena (s) de glicosaminoglicà (GAG) unida covalentment. El punt d’unió és un residu serí (Ser) al qual s’uneix el glicosaminoglicà a través d’un pont tetrasacàrid (per exemple sulfat de condroitina-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEINA). El residu Ser es troba generalment a la seqüència -Ser-Gly-X-Gly- (on X pot ser qualsevol residu d'aminoàcids però prolí), encara que no totes les proteïnes amb aquesta seqüència tenen un glicosaminoglicà unit. Les cadenes són polímers lineals i llargs de carbohidrats que es carreguen negativament en condicions fisiològiques per l’aparició de sulfats i grups d’àcid uronic. Els proteoglicans es produeixen al teixit connectiu.

• Glicoproteïna

  Les glicoproteïnes són proteïnes que contenen cadenes d’oligosacàrids (glicans) unides covalentment a cadenes laterals d’aminoàcids. El carbohidrat s’uneix a la proteïna en una modificació cotranslacional o posttranslacional. Aquest procés es coneix com a glicosil·lació. Les proteïnes extracel·lulars secretades solen ser glicosilades. En les proteïnes que tenen segments que s’estenen extracel·lularment, els segments extracel·lulars també solen ser glicosilats. Les glicoproteïnes també són sovint importants proteïnes integrals de membrana, on tenen un paper en les interaccions cèl·lula-cèl·lula. És important distingir la glicosilació basada en el reticle endoplasmàtic del sistema secretor de la glicosil·lació citosòlic-nuclear reversible. Les glicoproteïnes del citosol i del nucli es poden modificar mitjançant l’addició reversible d’un sol residu GlcNAc que es considera recíproc a la fosforilació i les funcions d’aquests probablement siguin un mecanisme regulador addicional que controli la senyalització basada en la fosforilació. En canvi, la glicosil·lació secretora clàssica pot ser estructuralment essencial. Per exemple, la inhibició de l’asparagina unida, és a dir, lligada a la N, la glicosil·lació pot evitar que es plegui una glicoproteïna adequada i la inhibició completa pugui ser tòxica per a una cèl·lula individual. En canvi, la pertorbació del processament del glicà (eliminació enzimàtica / addició de residus de carbohidrats al glicà), que es produeix tant al reticle endoplàstic com a l’aparell de Golgi, és prescindible per a cèl·lules aïllades (com a evidència per supervivència amb inhibidors de glucòsids), però pot donar lloc a l’ésser humà. malaltia (trastorns congènits de glicosilació) i pot ser letal en models animals. Per tant, és probable que el processament fi de glicans sigui important per a la funcionalitat endògena, com el tràfic de cèl·lules, però és probable que aquesta hagi estat secundària al seu paper en les interaccions host-patògens. Un exemple famós d’aquest últim efecte és el sistema de grups sanguinis ABO.

  
  

• Proteoglicans (substantiu)

  plural de proteoglicans

• Glicoproteïna (substantiu)

  Una proteïna amb hidrats de carboni enllaçats de forma covalent.

• Glicoproteïna (substantiu)

  qualsevol classe de proteïnes que tinguin grups de carbohidrats connectats a la cadena polipeptídica.

• Glicoproteïna (substantiu)

  una proteïna conjugada amb un component carbohidrat